Молекулярная биология и биохимия

Учебниковая опора

• Очкур Е.А., Курмангалиева Ж., Нуртаева М. «Биология. 10 класс ЕМН», 10 класс, Мектеп, 2019, с. 17–43, 61–76
• Ковшарь А.Ф., Асанов Н.Г., Соловьева А.Р., Ибраимова Б.Т., Куприй С.А. «Биология. 11 класс», часть 1, 11 класс, 2020, с. 11–29

Главное

• Вода — диполь (угол 104,5°), водородные связи; универсальный растворитель, высокая теплоёмкость; максимальная плотность при +4 °C.
• Белки — полимеры из 20 аминокислот, пептидная связь $-CO-NH-$; четыре уровня структуры.
• ДНК — двойная спираль (1953), антипараллельность, комплементарность: A=T (2 водородные связи), G≡C (3).
• Генетический код — триплетный, вырожденный, универсальный, неперекрывающийся, без «знаков препинания», колинеарный.
• Центральная догма: ДНК → РНК → белок.

Теория

Углеводы $C_n(H_2O)_m$:

Группа	Примеры
Моносахариды	рибоза, дезоксирибоза (C₅); глюкоза, фруктоза, галактоза (C₆H₁₂O₆)
Дисахариды	сахароза (глюкоза + фруктоза), мальтоза (глюкоза + глюкоза), лактоза (глюкоза + галактоза)
Полисахариды	крахмал (запас растений), гликоген (запас животных), целлюлоза (стенка), хитин (членистоногие, грибы)

Липиды гидрофобны. Жиры (триглицериды) = глицерин + 3 жирные кислоты: насыщенные (пальмитиновая, стеариновая — твёрдые животные жиры) и ненасыщенные (олеиновая, линолевая — жидкие масла). Фосфолипиды — основа мембран; стероиды — холестерин, половые гормоны, желчные кислоты.

Структура белка:

Уровень	Что	Связи
Первичная	последовательность аминокислот	пептидные
Вторичная	α-спираль, β-слой	водородные
Третичная	глобула/фибрилла	дисульфидные $-S-S-$, ионные, гидрофобные
Четвертичная	несколько цепей (гемоглобин — 4)	—
Функции белков: каталитическая (пепсин, ДНК-полимераза), структурная (коллаген, кератин), транспортная (гемоглобин, альбумины), защитная (антитела, фибриноген), сократительная (актин, миозин), регуляторная (инсулин, соматотропин), рецепторная (родопсин).

Ферменты снижают энергию активации. $E + S \rightleftharpoons ES \rightarrow EP \rightarrow E + P$. Активный центр: связывающий и каталитический участки. Модели: «ключ — замок» (Э. Фишер, 1894) и индуцированного соответствия (Д. Кошланд).

Ингибирование	Конкурентное	Неконкурентное
Ингибитор	похож на субстрат, в активный центр	не похож, в аллостерический центр
$K_m$ / $V_{max}$	$K_m$ растёт, $V_{max}$ не меняется	$K_m$ не меняется, $V_{max}$ падает
Избыток субстрата	снимает	не снимает
Пример	сульфаниламиды (конкуренция с ПАБК)	ионы тяжёлых металлов (Pb²⁺, Hg²⁺)

Нуклеиновые кислоты.

	ДНК	РНК
Цепей	две	одна
Сахар	дезоксирибоза	рибоза
Основания	A, G, C, T	A, G, C, U
Типы РНК: мРНК (3–5%, переносит информацию к рибосоме), тРНК (10–15%, «клеверный лист», антикодон, конец CCA), рРНК (80–85%, основа рибосомы, катализ пептидной связи).
Правила Чаргаффа: $A = T$, $G = C$, $A + G = T + C$.

Репликация полуконсервативная (Мезельсон и Сталь): геликаза расплетает, топоизомераза снимает напряжение, праймаза синтезирует РНК-затравку, ДНК-полимераза строит цепь только $5'\to3'$ (лидирующая — непрерывно, отстающая — фрагментами Оказаки), ДНК-лигаза сшивает фрагменты.

Биосинтез белка.

1. Транскрипция (ядро, РНК-полимераза): узнавание промотора (TATA-бокс) → синтез РНК $5'\to3'$ по матричной цепи $3'\to5'$ → терминатор.
2. Процессинг: 5'-кэп, 3'-поли(А)-хвост, сплайсинг (вырезаются интроны, сшиваются экзоны).
3. Трансляция (рибосомы): активация аминокислот на тРНК (АТФ) → малая субъединица находит старт-кодон АУГ (метионин) → присоединяется большая → элонгация → стоп-кодон.

Свойства кода: триплетность ($4^3 = 64$ кодона); вырожденность (лейцин, серин, аргинин — по 6 кодонов; метионин АУГ и триптофан УГГ — по одному); универсальность; неперекрываемость (каждый нуклеотид входит только в один кодон); непрерывность; колинеарность (порядок кодонов соответствует порядку аминокислот).

Формулы / правила

• Чаргафф: $\%A = \%T$, $\%G = \%C$, $\%A + \%G = 50\%$.
• Число кодонов: $4^3 = 64$; число нуклеотидов мРНК $= 3 \cdot$ число аминокислот (без стоп-кодона).

Примеры

1. Задача. В ДНК 22% цитозина. Найти остальные. — $G = 22\%$, $A = T = \dfrac{100 - 44}{2} = 28\%$.
2. Задача. Матричная цепь ДНК 3'-ТАЦ-ГГТ-5'. мРНК? — 5'-АУГ-ЦЦА-3'.
3. Задача. Белок из 200 аминокислот. Сколько нуклеотидов в кодирующей части мРНК? — $200 \cdot 3 = 600$.
4. Вопрос. Ингибитор связывается не с активным центром, избыток субстрата не помогает. Тип? — Неконкурентное ингибирование.

Типичные ошибки на ЕНТ

• Писать тимин в РНК — в РНК урацил.
• Считать, что между G и C две водородные связи — три; между A и T — две.
• Называть сахарозу димером глюкозы — это глюкоза + фруктоза.
• Помещать фрагменты Оказаки на лидирующую цепь — они на отстающей.
• Путать вырожденность (несколько кодонов на одну аминокислоту) и неперекрываемость.

Самопроверка

1. Какой полисахарид — запасной у животных? — Гликоген.
2. Какие связи удерживают вторичную структуру белка? — Водородные.
3. Какие аминокислоты кодируются единственным кодоном? — Метионин (АУГ) и триптофан (УГГ).
4. Что вырезается при сплайсинге? — Интроны.
5. Какой фермент сшивает фрагменты Оказаки? — ДНК-лигаза.