Азотосодержащие органические соединения

Учебниковая опора

• Оспанова М. К., Аухадиева К. С., Белоусова Т. Г. «Химия» (ОГН), 11 класс, Мектеп, 2019, с. 180–185
• Оспанова М. К., Аухадиева К. С., Белоусова Т. Г. «Химия» (ОГН), 11 класс, Мектеп, 2019, с. 185–195
• Оспанова М. К., Аухадиева К. С., Белоусова Т. Г. «Химия» (ОГН), 11 класс, Мектеп, 2019, с. 198–204

Главное

• Амины — производные аммиака, где H замещён радикалами: первичные $RNH_2$, вторичные $R_2NH$, третичные $R_3N$.
• Основность — за счёт неподелённой пары азота (донорно-акцепторный механизм). Ряд: анилин < аммиак < алифатические амины.
• Аминокислоты $H_2N{-}CH(R){-}COOH$ — амфотерны, существуют как биполярные ионы.
• Белки — полипептиды из α-аминокислот, связь $-CO{-}NH-$; четыре уровня структуры.
• ДНК — двойная спираль (А–Т, Г–Ц), РНК — одна цепь (рибоза, урацил вместо тимина).

Теория

Амины. Названия: радикал + «-амин» (метиламин $CH_3NH_2$, диэтиламин $(C_2H_5)_2NH$, триметиламин $(CH_3)_3N$); по IUPAC — приставка «амино-» (2-аминопропан). Изомерия: скелета, положения группы, между первичными, вторичными и третичными аминами (пропиламин, метилэтиламин, триметиламин).

• Строение пирамидальное, как у $NH_3$ ($sp^3$, одна орбиталь — неподелённая пара).
• Алкильные радикалы (+I-эффект) повышают электронную плотность на N → амины сильнее аммиака.
• $CH_3NH_2 + H_2O \rightleftharpoons [CH_3NH_3]^+ + OH^-$ (лакмус синий, фенолфталеин малиновый); $CH_3NH_2 + HCl \to [CH_3NH_3]Cl$.

Анилин $C_6H_5NH_2$ — бесцветная маслянистая ядовитая жидкость, мало растворим в воде. Неподелённая пара азота сопряжена с π-системой кольца → основность слабее аммиака; лакмус не окрашивает, но с кислотами даёт соли. Дифениламин ещё слабее.

• Реакция Зинина (Н. Н. Зинин, 1842): $C_6H_5NO_2 + 6[H] \to C_6H_5NH_2 + 2H_2O$ (Fe или Zn + HCl, либо $H_2$ над катализатором).
• Другие способы: $C_6H_5Cl + 2NH_3 \to C_6H_5NH_2 + NH_4Cl$; $C_6H_5OH + NH_3 \to C_6H_5NH_2 + H_2O$.
• Качественная реакция: с бромной водой — белый осадок 2,4,6-триброманилина.
• $[C_6H_5NH_3]Cl + NaOH \to C_6H_5NH_2 + NaCl + H_2O$.

Аминокислоты. Карбоксил (кислотные свойства) и аминогруппа (основные) у одного α-атома углерода. Бесцветные кристаллы, хорошо растворимы в воде, часто сладкие, высокие $t_{пл}$. В радикалах бывают S (цистеин), OH (серин, тирозин), лишняя COOH (глутаминовая), лишняя $NH_2$ (лизин), бензольное кольцо (фенилаланин).

• Биполярный ион: $H_2N{-}CH(R){-}COOH \rightleftharpoons {}^+H_3N{-}CH(R){-}COO^-$.
• Кислотные свойства: $H_2NCH_2COOH + Na_2CO_3 \to H_2NCH_2COONa + CO_2 + H_2O$; основные — соли с HCl; со спиртами — сложные эфиры.
• Есть изоэлектрическая точка (суммарный заряд 0); при четырёх разных заместителях у α-C — оптическая изомерия.

Пептидная связь и белки. Соединение «голова к хвосту» с отщеплением воды: $H_2N{-}CH(R_1){-}COOH + H_2N{-}CH(R_2){-}COOH \to H_2N{-}CH(R_1){-}CO{-}NH{-}CH(R_2){-}COOH + H_2O.$ Из $n$ остатков — $(n-1)$ пептидных связей и $(n-1)$ молекул воды (инсулин: 51 остаток, 50 связей). Белки — продукт поликонденсации; гидролиз присоединяет одну молекулу воды на каждую связь.

Структура	Что это	Чем удерживается
первичная	последовательность аминокислот	пептидные (ковалентные) связи
вторичная	спираль	водородные связи $N{-}H\cdots O{=}C$
третичная	глобула	дисульфидные $-S{-}S-$, водородные, солевые мостики
четвертичная	несколько цепей (гемоглобин — 4)	межмолекулярные взаимодействия
Третичная структура определяет биологическую активность. Денатурация (нагревание, соли тяжёлых металлов) разрушает вторичную–четвертичную структуры, первичная сохраняется.

Цветные реакции белков

Реакция	Реактив	Признак	Что доказывает
биуретовая	NaOH + $CuSO_4$	фиолетовая окраска	пептидная связь
ксантопротеиновая	конц. $HNO_3$	жёлтая окраска	бензольные кольца
цистеиновая	$(CH_3COO)_2Pb$ + NaOH, t	чёрный осадок PbS	сера

Нуклеиновые кислоты. Нуклеотид = азотистое основание + пентоза + остаток фосфорной кислоты. Пиримидины: цитозин, тимин, урацил; пурины: аденин, гуанин.

• ДНК: дезоксирибоза, двойная спираль, комплементарность А–Т и Г–Ц (водородные связи).
• РНК: рибоза, одна цепь, У вместо Т; типы — м-РНК (информация к рибосомам), т-РНК (перенос аминокислот), р-РНК (в рибосомах).

Примеры

1. Расположите по росту основности: анилин, аммиак, метиламин. Анилин < аммиак < метиламин.
2. Сколько пептидных связей в пентапептиде? $5 - 1 = 4$.
3. Гидролиз 13,2 г глицилглицина ($M = 132$). Масса глицина? 0,1 моль дипептида → 0,2 моль глицина = 15,0 г (воды ушло 1,8 г).
4. Из 250 г нитробензола получено 150 г анилина. Выход? $m_{теор} = (250/123) \cdot 93 \approx 189$ г; $\eta \approx 79{,}4\ \%$.

Типичные ошибки на ЕНТ

• Считают анилин сильнее аммиака или ожидают, что он окрасит лакмус.
• Путают реакции: фиолетовая — биуретовая (пептидная связь), жёлтая — ксантопротеиновая.
• Считают, что денатурация разрушает первичную структуру.
• Ставят тимин в РНК (там урацил) и рибозу в ДНК.
• Число пептидных связей принимают равным числу аминокислот.

Самопроверка

1. Кто открыл восстановление нитробензола в анилин? — Н. Н. Зинин (1842).
2. Как называют частицу ${}^+H_3N{-}CH_2{-}COO^-$? — Биполярный ион (цвиттер-ион).
3. Какая структура белка держится водородными связями между витками? — Вторичная.
4. С каким основанием комплементарен гуанин в ДНК? — С цитозином.
5. Какой осадок даёт анилин с бромной водой? — Белый, 2,4,6-триброманилин.